编者按
[Fe]-氢化酶是一种存在于微生物体内的含铁蛋白酶，它的作用是在底物次甲基四氢甲基喋呤（CH-H4MPT+）存在下，催化氢气异裂，并将产生的负氢离子转移给次甲基四氢甲基喋呤（CH-H4MPT+）使之转化为亚甲基四氢甲基喋呤（CH2-H4MPT）。这一催化过程是微生物将二氧化碳转化为甲烷的一个关键步骤。研究表明[Fe]-氢化酶活性中心（FeGPcofactor）由一个铁原子分别和吡啶氮原子,酰基碳原子,半胱氨酸硫原子,一对顺式羰基的两个碳原子以及一个水分子配位。其中水分子在酶裂解氢气过程中可以脱离，提供空位点供氢分子靠近铁原子。科学家们在[Fe]-氢化酶活性中心结构的模拟上做了大量研究工作，人工模型的结构已和天然酶活性部位十分相似。然而，这些人工模型物均未能像天然酶那样去温和的催化氢气异裂，这是为什么呢？马克斯-普朗克研究所的Shima研究组和洛桑理工学院的Hu研究组以下的合作研究揭示了可能的原因。研究思路
如Figure1所示，论文作者的研究的策略是利用已合成的酶活性中心模型物和去除活性中心的蛋白质部分（脱辅酶）重组得到重组酶，再通过研究重组酶的催化活性，以期望找到此前酶活性中心模型物无法异裂氢气的原因。Figure1Reactioncatalysedby[Fe]-hydrogenaseandreconstitutionof[Fe]-hydrogenasewiththemodel
