大家好，今天推荐一篇PNAS上研究酶结构的文章，作者是德国马普所的RemcoSprangers教授，他们组一直致力于用NMR研究蛋白复合物的结构。
晶体结构对酶的分子水平机理研究非常重要，但如何确定其发生活性的状态是难点之一。本文研究的是真核细胞中调控mRNA降解的酶Dcp2蛋白，它通过除去mRNA5’端的保护帽引发其降解并终止基因表达。Dcp2由一个N端的调控区域（RD）和一个催化区域（CD）组成。RD可以和激活蛋白Dcp1以及Edc1结合近一步增强CD活性。
Dcp2及其复合物的晶体研究有很多，Dcp2被发现有多种旋转构象，可以聚类成为六大类，但一直以来不确定哪个是溶液中发挥活性的构象。本文作者通过methyltransverserelaxation-optimizedNMRspectroscopy（TROSY）方法确定了Dcp2在溶液中的三种构象：关闭、打开和激活态。作者研究了这些状态之间的平衡关系，发现只有激活蛋白和产物同时存在时，激活态才能稳定，这个激活机制同时导致了Dcp2对真核mRNA的底物特异性结合。
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