酶蛋白催化机制的区别
在生物系统中，受体与配体如何进行准确的识别和结合，一直是一个重要的问题。目前学术界主要有三种不同的学说，各自提出了相应的理论模型来描述分子识别的过程。
催化机制
锁与钥匙
年Fisher提出，在分子识别的过程中，受体与配体的结构是刚性的，而且配体与受体的结构因为具有互补性而能够相互识别并结合，就像一把钥匙开一把锁。
人生三态
年koshland提出，受体与配体不是刚性的，它们以某种构象单独存在于溶液中，当受体和配体相互接近时，两者会根据对方的构象，相互改变自身的构象，以达到契合。它强调了分子在识别的过程中，受体与配体的柔性所发挥的作用。
构象选择
该学说认为，当在溶液单独存在时，受体和配体都同时存在一系列不同的构象，而当配体与受体相互靠近时，配体中的某种构象会选择受体中的某种可契合构象与其结合，从而改变了受体和配体不同构象的分布平衡，使平衡向优势构象移动，最终形成复合物。
锁与钥匙学说
这个学说很好的解释了酶催化的专一性与互补性。随着蛋白质结构解析手段的快速发展，发现蛋白质在结合底物前后，构象经常会发生改变，甚至是大范围结构域的挪动。因此，“锁与钥匙”学说具有一定的局限性。
诱导契合与构象选择学说
相似点：认为配体与受体是柔性的，在分子识别过程中会产生不同的构象，都从理论上提出并强调了蛋白质柔性在分子识别过程中的重要作用。
不同点：
“诱导契合”认为受体和配体在溶液中单独存在，只存在一种构象，而构象发生改变是因为两者相互靠近相互影响产生的。
“构象选择”认为受体和配体在溶液中单独存在时，各自同时存在一系列不同的构象，在分子识别的过程中，能结合的优势构象会因为平衡移动而选择出来。
摘自博士学位论文《蛋白质配体结合位点柔性系统分析及分子柔性对接方法发展和应用》
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整理：小宝
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