温馨提示:点击这里 )
A.物质a与淀粉酶的结合使酶降低活化能的能力减弱
B.物质a与淀粉酶的结合能改变酶的高效性和专一性
C.淀粉酶与物质a的结合部位可能有别于与淀粉的结合
D.物质a对酶促反应的影响可通过提高底物浓度来缓解
解析:选D。依题意可知,物质a为非竞争性抑制剂,与淀粉酶结合的部位并不是催化淀粉水解的活性部位,但物质a与淀粉酶结合时,导致淀粉酶的空间结构发生改变,使淀粉不能与淀粉酶结合,从而使酶降低活化能的能力减弱,影响了淀粉酶的高效性和专一性,A、B、C均正确;由于物质a和淀粉与淀粉酶结合的部位不同,因此提高底物浓度并不能缓解物质a对酶促反应的影响,D错误。
来看看竞争性抑制剂和非竞争性抑制剂他们本来的样子吧!
使酶活力下降,但不引起酶蛋白变性的作用称为抑制作用(inhibition)。能引起抑制作用的物质叫做酶的抑制剂(inhibitor)。
抑制作用根据可逆性可分为可逆抑制与不可逆抑制。不可逆抑制(irreversibleinhibition)是指抑制剂通过共价键与酶结合,是一个不可逆反应,所以不能用透析、超滤等方法除去。
1.不可逆性抑制剂
不可逆抑制剂主要与酶共价结合,降低酶活性。共价结合结合紧密,不能用简单透析、稀释等物理方法除去抑制作用。
重点来了
2.可逆性抑制剂
可逆性抑制剂通过非共价键结合,结合力弱,因此既能结合,又易解离,迅速的达到平衡。可逆性抑制剂又分为竞争性抑制剂和非竞争性抑制剂两大类。
(1)竞争性抑制剂1的结构与底物相似,主要与酶的活性中心相互结合,与底物竞争酶,所以称竞争性抑制作用。抑制剂与底物竞争酶的结合位点的能力取决于两者的浓度。
竞争性抑制剂2的结构与底物不相似,不与酶的活性中心相互结合,而与酶的另外位点结合。抑制剂合酶都能与酶分别结合,从而改变对方的结合位点,简单说就是我与酶结合,你不能结合。所以抑制剂与底物竞争酶。
如抑制剂浓度恒定,底物浓度低时,抑制作用最为明显。随着底物浓度的增加,酶-底物复合物浓度增加,抑制作用减弱。当底物浓度远远大于抑制剂浓度时,几乎所有的酶均被底物夺取,此时,酶促反应的Vmax不变,但Km值变大。
划重点
(2)非竞争性抑制剂与酶活性中心外的位点相结合,不影响酶与底物的结合,底物也不影响酶与抑制剂结合,底物与抑制剂之间无竞争关系,但底物-酶-抑制剂复合物不能进一步释放出产物,所以称作非竞争性抑制作用,不能通过增加底物浓度来增强酶的催化速率。表现为Vmax值减小,而Km值不变。
(3)反竞争性抑制剂仅与酶-底物复合物结合使中间产物的量下降。这种抑制作用称为反竞争性抑制作用
欢迎转发与