第三章酶
酶的组成
单纯酶：仅由氨基酸残基构成的酶。
结合酶：由酶蛋白和非蛋白的辅助因子构成
酶蛋白：决定反应的特异性；
辅助因子：决定反应的种类与性质；可以为金属离子或小分子有机化合物。
辅助因子
辅酶：与酶蛋白结合疏松，可以用透析或超滤方法除去。
辅基：与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤方法除去。
酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶，只有全酶才有催化作用。
酶的活性中心
①酶的必须基团：对酶发挥活性所必须的基团
②酶的活性中心：在一级结构上相距很远，但在空间结构上彼此靠近的一些R基团形成的特殊区域，该区域能特异的结合底物并催化底物发生化学变化。
活性中心必须基团分为：
结合基团：参与酶对底物的结合
催化基团：催化底物变成产物
活性中心以外的必须基团：活性中心内必定有必须基团，但必须基团不一定都在活性中心。活性中心以外的必须基团起到稳定活性中心的作用。
酶与一般催化剂的区别
①高效性：酶的催化作用可是反应速度提高10^6到10^12次方，反应前后酶本身无变化，高效性原因是降低反应的活化能
②专一性（对底物具有选择性）
Ⅰ绝对专一性：酶对底物要求非常严格，只作用于一个特定的底物；
Ⅱ相对专一性：作用对象不是一种底物，而是一类化合物或化学键；
Ⅲ立体异构体专一性：D-、L-，顺反
③酶活性不稳定性：蛋白质容易变性失活
④酶活性可调节控制：Ⅰ别构调节；Ⅱ反馈调节；Ⅲ供价修饰调节；Ⅳ酶原激活及激素控制
诱导契合学说
酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补的形状
影响酶促反应的因素
①底物浓度；②抑制剂；③酶浓度；④温度；⑤pH；⑥激活剂
底物浓度对酶促反应速度的影响：
中间产物学说：酶催化时，酶活性中心首先与酶底物结合生成一种酶和一种底物的复合物，此复合物再分解释放出酶并释放出产物
米氏方程：V=Vmax×[S]／﹙Km＋[S]﹚
⑴当底物浓度很大时([S]≥10×Km﹚,酶对底物饱和，反应速度达到最大
⑵当反应速度V=1/2Vmax时，Km=[S]
米氏方程中动力学参数Km的意义★
①Km在数值上等于最大反应速度一半时对应的底物浓度，即V=1/2Vmax时，Km=[S]
②Km单位：mol/L
③不同酶具有不同Km值，它是酶的一个重要的特征性物理常数
④同一种酶对不同底物，Km值也不同，Km最小的底物称为最适底物
⑤Km表示酶与底物间的亲和程度：Km值越大，亲和越小，催化活性越低；Km值越小，亲和度越大，催化活性越高
抑制剂对酶促反应速度的影响
⑴不可逆性抑制作用
抑制剂与酶活性中心的活性基团或其部位的某些基团以共价形式结合，引起酶的失活，物理方法不能消除
⑵可逆抑制作用
Ⅰ竞争性抑制作用
a.抑制剂的化学结构与底物相似，能与底物竞争性的与酶活性中心结合；
b.当抑制剂与活性中心结合后，底物被排斥在反应中心之外，结果是酶促反应被抑制了；
c.提高底物浓度，可提高底物的竞争能力（即可解除抑制作用）；
d.Km值上升，Vmax不变
Ⅱ非竞争性抑制作用
与活性中心以外必须基团结合
Km值不变，Vmax下降
Ⅲ反竞争性抑制作用
与酶-底物复合物结合
Km值下降，Vmax下降
酶原激活
①酶原：无活性的酶前体
②激活：一级结构改变，引起构象改变，形成或暴露活性中心
酶活性调节
①酶的共价修饰（化学修饰调节作用）：一种酶在另一种酶的作用修饰下，共价连接上一个化学基团，或共价键断裂，去掉一个化学基团，从而调节酶的活性
②别构调节作用：某些物质可以与对应酶分子活性中心或活性中心以外的特定部位可逆地结合，使酶的活性中心构象发生改变，导致功能改变
同工酶
①是指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫学性质不同的一组酶②这类酶存在于生物的同一种属或同一个体的不同组织甚至同一组织或细胞中
★以胰蛋白酶为例说明蛋白质结构与功能的关系
因为胰蛋白酶在一级结构上相距甚远，肠激酶切割N端6肽，使其一级构象发生改变，形成特殊区域，即酶的活性中心，该区域能特异地结合底物，并催化底物发生化学变化，发挥着结合与催化的功能，说明了一级结构的改变，引起构象的改变，形成活性中心，使胰蛋白由无活性变为有活性
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