酶的化学本质是蛋白质，单体酶是指由一条多肽链组成的酶。寡聚酶由多个相同或不同的亚基以非共价键连接组成。结合酶是由蛋白质部分和非蛋白质部分共同组成。多功能酶在一条肽链上同时具有多种不同的催化功能。单纯酶是仅含有蛋白质的酶。
酶对其所催化的底物具有较严格的选择性是因为一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，这叫做酶的特异性或专一性。酶蛋白主要决定酶促反应的特异性及其催化机制，体现了酶催化反应的专一性。辅助因子主要决定酶促反应的性质和类型，辅助因子多为小分子的有机化合物或金属离子。作为辅助因子的有机化合物多为B族维生素的衍生物或卟啉化合物，它们在酶促反应中主要参与传递电子、质子（或基团）或起运载体作用。
在酶促反应中，辅酶作为底物接受质子或基团后离开酶蛋白，参加另一酶促反应并将所携带的电子、质子或基团转移出去，起运载体的作用。酶和底物可形成中间复合物，但是辅酶并不催化这一反应。酶分子中氨基酸残基的侧链由不同的化学基团组成，用来提供必需基团，其参与酶活性中心组成。一些酶活性中心以外的必需基团用来维持酶的空间构象
NAD?（烟酰胺腺嘌呤二核苷酸）和NADP?（烟酰胺腺嘌呤二核苷磷酸）具有转移H?和电子的作用，FAD具有转移氢原子的作用。磷酸吡哆醛具有转移氨基的作用。四氢叶酸具有转移一碳单位的作用。硫辛酸和辅酶A具有转酰基作用。生物素具有转移CO?的作用
磷酸吡哆醛作为辅酶参与的反应是转氨基反应，参与酰基化反应的辅酶是辅酶A，参与转甲基反应的辅酶是维生素B??，参与过氧化反应的辅酶是NAD?、NADP?、FMN、FAD。
LDH由骨骼肌型（M型）和心肌型（H型）两种类型的亚基以不同的比例组成5种同工酶，即LDH1（H?）、LDH2（H?M）、LDH3（H?M?）、LDH4（HM?）、LDH5（M?）”。
.Km值等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度
竞争性抑制作用是指抑制剂和酶的底物在结构上相似，可与底物竞争结合酶的活性中心，从而阻碍酶与底物形成中间产物。磺胺类药物与对氨基苯甲酸结构类似，可以与其竞争性结合FH?（二氢叶酸）合成酶，抑制FH?以至于FH?合成，干扰细菌一碳单位的代谢，进而干扰核苷酸合成，使细菌的生长收到抑制
不可逆性抑制剂和酶活性中心的必需基团共价结合，使酶失活…例如，有机磷农药（敌百虫、敌敌畏、乐果和马拉硫磷等）特异地与胆碱酯酶活性中心丝氨酸残基的羟基结合，使胆碱酯酶失活，导致乙酰胆碱堆积，引起胆碱能神经兴奋
反竞争性抑制剂对酶促反应速度影响是Km↓，也使Vmax。非竞争性抑制剂存在时Km不变，即非竞争性抑制剂不影响酶对底物的亲和力，但使Vmax↓。竞争抑制剂存在时表观Km↑，即酶对底物的亲和力降低，Vmax不变。
酶的非催化特定部位指酶的活性中心外的部位，不直接参与催化作用。变构剂与这些部位结合引起酶的构象改变，使酶活性改变。别构酶分子中常含有多个（偶数）亚基——调节亚基和催化亚基，具有多亚基的别构酶存在着协同效应，包括正协同效应和负协同效应。如果效应剂与酶的一个亚基结合，此亚基的别构效应使相邻亚基也发生别构，并增加对此效应剂的亲和力，这种协同效应称为正协同效应；如果后续亚基的别构降低对此效应剂的亲和力，则称为负协同效应
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